几十年来，蚕丝因其所呈现的独特性能在世界上一直受到广泛的关注。 不过，因为蚕丝曾一直被认为不具备蜘蛛丝的“超纤维”（super-fibre）1-4的结构，故其强度与韧性历来都被视为不如蜘蛛丝。然而，我们课题组的邵正中教授经研究却发现蚕丝在一定条件下也能够具备和蜘蛛丝相匹敌的强韧度，该研究成果于2002年8月15日发表于“自然”（NATURE) 杂志（第 418卷）。 邵教授认为可以通过改变蚕的吐丝方式而不必改变丝的基因便可以使蚕丝的性质达到与蜘蛛丝媲美的结果。人们能够通过调整收取蚕丝的方式而使蚕丝变得更加强韧。如果我们可以从蚕或是蜘蛛体内直接抽丝，或者能够培育蚕更快更均匀地吐丝结茧（结合适当的预处理），那么蚕或许也能够纺出具有类似天然或人造蜘蛛丝性能的纤维。

    被称为蚕丝蛋白的丝素蛋白分子质量大约在300至420 kDa。最近研究表明蚕丝蛋白是以三元体复合物存在于后区丝腺体细胞中，轻链的只有25kDa, 重链的则有350kDa，它们以二硫化物形式的共价键结合，并以非共价键方式与称为P25的27kDa的蛋白质结合。显然，P25仅仅涉及腺体内腔细胞内形成的蚕丝蛋白轻链和重链的传送。 既然轻链被认为是防止重链蚕丝蛋白在成熟前折叠，那么它为什么还会存在于蚕茧的丝中？与此同时，P25还存在于腺体和蚕茧的免疫机制中。而蚕丝蛋白重链实际上则是构成（B. mori.）家蚕丝的纤维。蛋白质的初始结构是从cDNA序列中推导出来的，而cDNA则源于结茧过程中丰富的mRNA。该分子是由大量六元序列GAGAGS（一个是氨基酸码）重复构成的，其他排列方式则被插入不规则的间隙中。有时，缬氨酸，丝氨酸或酪氨酸会代替丙胺酸或氨基乙酸，或者多余的丙胺酸会存在于六元重复单元中。丝的蚕丝蛋白被认为是由晶体与无定形态构成的嵌段共聚缩氨酸。晶体部分是以氨基乙酸-X单位结构为特征的，其中X可以是丙氨酸或丝氨酸。
    在无定形或者晶体性较差的区域，氨基乙酸-X的结构也存在，不过扰动的部分或完全不同的序列包含的更大、更多的剩余物。（B. mori ）家蚕丝的晶体在形态学上有两种状态，分别称作silk I和silk II。在天然的蚕茧中silk II比silk I更加稳固，其主要由反平行的β折叠层组成，β折叠层的一面是甘氨酸残基，另一面是X剩余物。而丝I则形成于丝腺体的脱水过程。由silk I的x射线衍射实验所得到的数据可以归纳为至少两种模型，其共同点是在不完整β折叠的两面都有X剩余物。如果：1、silk I可以通过力学处理（比如：紧拉）便捷地转变成silk II；2、丝I是（B. mori）家蚕丝未经处理的后区腺体成份之一，则结论很明显：silk I是蚕丝蛋白的一种intraglanduar（腺体内）的储存方式，并可以被轻链和重链间的相互作用所稳定。

    蜘蛛丝是由节肢类动物蜘蛛的特殊腺体所产生的纤维状蛋白组成。虽然据相关报道不同蜘蛛的纺丝类型总共可以达到7种，但是昆虫们主要只纺一种类型丝。这些丝可以用于各种特定的用途。丝的性质是由其组成的结构所决定的，从而使其特定的功能得以展现。其中，拖丝具有许多非平行的机械性能（例如：高弹性、高系数、高强度等等），这是一种主要从蜘蛛壶腹状的腺体分泌的物质，也是蜘蛛结网的主要材料。这种强度和弹性的组合可以相比于、甚至优于聚酰胺和聚酯合成的高科技纤维。例如：凯夫拉尔纤维是从近乎沸腾的硫磺酸的中制备的，而蜘蛛丝只是在室温下于水溶液中制成。蜘蛛丝所有的这些性质都是由其结构决定的。

    初步研究表明拖丝具有不同寻常的高强度和韧性，该强韧性源于规则排列的聚丙氨酸晶体的β折叠片断，此片断两侧为更长的、动力学上自由的、在主要蛋白质成分中富有氨基乙酸的寡肽序列。该基本原理的发现和应用，是生产强韧材料的天然源泉，也因其有可持续发展的特点而成为创造生态环保原材料的生物工艺学。所受研究最为广泛的蜘蛛品种应属Nephila和Araneus，它们可以生产7种不同类型的蜘蛛丝。

类动物丝蛋白模拟聚合物的合成

• 蚕丝和蜘蛛丝具有优异的力学性能，如蜘蛛丝的弹性强度超过高弹钢，与现今强度最好的人工合成材料Kevlar相当，而其断裂伸长率比Kevlar要高出5倍。从材料学的角度 来看，动物丝(蚕丝、蜘蛛丝等)纤维是一类由在沿纤维轴方向高度取向反平行β-折叠结构 为主的结晶区和间断分布其间的非结晶区所形成的高性能复合材料。正是这种高度取向的 结晶区与非结晶区有机结合所形成独特的凝聚态结构使丝纤维在具有高强度的同时又 具有非常高韧性。

• 采用逐步聚合方法将基于动物丝蛋白结晶区氨基酸序列的多肽片段用非多肽片段连接成多 嵌段模拟聚合物。这些多肽片段在模拟聚合物中能相互靠近聚集自组装成以反平行β - 折叠 结构为主的有序区，进而部分形成结晶；而非多肽部分在其中起到将多肽片段连接成聚合 物的作用的同时，还起着调节模拟聚合物结晶度和增加 整个分子链柔软性的功能。

• 采用FTIR、CP/MAS ¹³C NMR、 XRD等多种手段分析表明：所合成的模拟聚合物具有和动物丝蛋白相类似的聚集态结构。 多嵌段模拟聚合物的合成不是以动物丝蛋白一级结构（氨基酸序列结构〕对象的模拟， 而是以其高级结构（聚集态结构〕为目标的模拟合成。这种类动物丝蛋白聚合物将作为一 类模型材料，用来研究动物丝成纤过程中丝蛋白分子链的折叠方式及其在三维空间的有序 排列对最终所形成的丝纤维力学性能的影响。